Аминокислоты (работа 1)

Содержание:

Введение

Классификация аминокислот

Виды изомерии аминокислот

Двухосновные моноаминокислоты

Одноосновные диаминокислоты

Оксиаминокислоты

Серосодержащие аминокислоты

Гетероциклические аминокислоты

Способы получения аминокислот

Химические свойства аминокислот:

А) Свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила.

Б) Свойства аминокислот, зависящие от наличия аминогруппы.

В) Свойства аминокислот, зависящие от совместного наличия карбоксильной и аминогруппы

Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием аминокислот.

Связывание минерального азота аминокислотами.

Список использованной литературы

Введение

Аминокислоты - такие кислоты, которые помимо карбоксильной группы содержат аминогруппу NH>2>.



Классификация аминокислот

1) по углеводородному радикалу (предельные, непредельные, ароматические, циклические, гетероциклические.)

2) по числу карбоксильных групп (одноосновные, двухосновные и тд.)

3) по числу аминогрупп (моноамино, диамино и тд.)

4) по наличию других функциональных групп (оксиаминокислоты, серосодержащие аминокислоты)

Виды изомерии аминокислот

1) изомерия углеродного скелета

2) изомерия положения аминогруппы: 2,β, γ и α

В природных условиях, как правило, встречаются α-аминокислоты. Они образуют мономерные звенья белковых молекул, то есть входят в состав белка.

3) оптическая изомерия. Аминокислоты, которые встречаются в природе L-ряда. Рассмотрим оптическую изомерию на примере α-аминопропионовой кислоты.

СH>3> – *CH – C = O α-аминопропионовая кислота, или аланин.

NH>2> OH

Оптические изомеры:

ОН OH

С = О C = O

Н – С – NH>2 >H>2>N – C – H

CH>3 >CH>3>

D-изомер(-) L- изомер (+)

L – изомеры отличаются от D – изомеров вкусом. D-изомеры сладкие, а L- изомеры горькие или безвкусные. Природные аминокислоты это L- изомеры. В биологическом отношении аминокислоты очень важные соединения, так как из их остатков строятся белковые молекулы. В состав белков входят 20-25 аминокислот. Это следующие:

1) СH>2> – C = O аминоуксусная кислота, или глицин

NH>2> OH

2)CH>3> – CH – C = O α- аминопропионовая кислота, аланин

NH>2> OH

3) СH3 – CH – CH – C = O валин

CH>3> NH>2> OH

4) CH>3> – CH – CH>2 >– CH – C = O лейцин

CH>3> NH>2> OH

5) CH>3> – CH>2> – CH – CH – C = O изолейцин

CH>3> NH>2> OH

6) C>6>H>5> – CH>2> – CH – C = O фенилаланин

NH>2> OH

Двухосновные моноаминокислоты

1) O = C – CH – CH>2> – C = O аспарагиновая кислота

HO NH>2> OH

Амид этой кислоты называется аспарагин. Причем на аминогруппу замещается гидроксил наиболее удаленный от аминогруппы:

O = C – CH – CH>2> – C = O - аспарагин

HO NH>2> NH>2>

2) O = C – CH – CH>2> – CH>2> – C = O - глутаминовая кислота

HO NH>2> OH

O = C – CH – CH>2> – CH>2> – C = O – глутамин (амид глутаминовой кислоты)

HO NH>2> NH>2>

Одноосновные диаминокислоты

1) CH>2> – CH>2> – CH>2> – CH – C = O - орнитин

NH>2> NH>2> OH

2) CH>2> – CH>2> – CH>2> – CH>2> – CH – C = O - лизин

NH>2 >NH>2> OH

3) NH = C – NH – CH>2> – CH>2 >- CH>2> – CH – C = O -аргинин, в процессе обмена преобразуется в к-ту цитруллин

NH>2> NH>2> OH

4) NH>2> – C – NH – CH>2> – CH>2> – CH>2> – CH – C = O -цитруллин

O NH>2> OH

Оксиаминокислоты

1) СH3 – CH – C = O - серин

OH NH>2> OH

2) CH>3> – CH – CH – C = O - треонин

OH NH>2> OH

3) HO –C>6>H>4> – CH>2> – CH – C = O – оксифенилаланин или тирозин

NH>2> OH



Серосодержащие аминокислоты

1) CH>2> – CH – C = O - цистеин

SH NH>2> OH

2) CH>2> – CH – C = O - цистин

S NH>2> OH

S

CH>2> – CH – C = O

NH>2> OH

3) CH>3> – S – CH>2> – CH>2> –CH – C = O метионин

NH>2> OH

Гетероциклические аминокислоты

1) H3C CH>2> 2) OH – HC CH>2>

OH

H>2>C CH – C = O H>2>C CH – C =O

NH OH NH

пролин оксипролин

3) N C – CH>2> – CH – C = O 4) CH NH>2 > OH

NH>2> OH HC C C – CH>2> – CH – C = O

HC CH HC C CH

NH CH NH

гистидин триптофан

Среди всех аминокислот 9 являются незаменимыми, то есть они в тканях синтезироваться не могут и должны поступать с пищей. Это кислоты:

    Валин;

    Лейцин;

    Изолейцин;

    Фенилаланин;

    Лизин;

    Треонин;

    Метионин;

    Гистидин;

    Триптофан.

Способы получения аминокислот

1.Аминокислоты получаются при гидролизе белка, который протекает при нагревании белковых веществ при температуре равной 1000С , в присутствии серной кислоты в течении 24-48 часов. Этот способ применяется при количественном и качественном определении аминокислот в белке, как правило, методом хроматографии.

2.Действие аммиака на галогенкислоты:

CH>2> – C = O + NH>3> HCL + CH>2> – C = O

CL OH NH>2> OH

хлоруксусная глицин

кислота

3. Присоединение аммиака к непредельным кислотам (таким способом получают β-аминокислоты).

CH>2> = CH – C = O + HNH>2> CH>2> – CH>2> – C = O

OH NH>2> OH

акриловая к-та β – оксипропионовая к-та



Присоединение водорода идет против правила Марковникова, так как сопряженные двойные связи.

4.Восстановительное аминирование. Протекает в растительных и животных организмах. Это способ связан с введением аминогруппы в кетокислоту. Протекает в два этапа:

ОН OH ОН

С = О >+>>NH>>3 >C = O >+2>>H>. С = O

С = О -H2O C = NH СH – NH>2>

СН>3> CH>3> CH>3>

пировино- иминокислота аланин

градная к-та

Химические свойства аминокислот:

Они зависят от наличия:

1)карбоксильной группы

2)аминогруппы

3)от совместного наличия двух этих групп.

А) Свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила.

Аминокислоты, как и любые кислоты, способны образовывать: а)соли; б)галогенангидриды; в)сложные эфиры; г)амиды; д)ангидриды; е)подвергаются декарбоксилированию.



R – CH – C = O + H>2>O - соль

NH>2 > ONa NH>2> CL

R – CH – C = O –хлорангидрид

R – CH – C = O R – CH – C = O + H>2>O

NH>2> OH NH>2> O – CH>3> – сложный эфир

R – CH – C = O + H>2>O

NH>2> NH>2> – амид

R – CH>2 >- амин

NH>2>

Реакция декарбоксилирования аминокислот протекает в присутствии ферментов декарбоксилаз, а также при разложении белковых соединений, в результате таких реакций образуются амины (низшие амины содержатся в кишечных газах и имеют неприятный запах).

NH>2> – CH>2> – CH>2> – CH>2> – CH>2> – CH – C = O -CO2 NH>2> – (CH>2>)>5> – NH>2>

лизин NH>2> OH диамин пептаметилендиамин (кадаверин)

Б) Свойства аминокислот, зависящие от наличия аминогруппы.

1) Реакции ацилирования (ацил- радикал кислоты). По этой реакции один водород аминогруппы замещается на радикал кислоты – ацил. Примером может служить реакция обезвреживания бензойной кислоты в организме животных:

C>6>H>5> – C = O + HNH>2> – CH>2> – C = O C>6>H>5> – C = O OH

OH OH NH – CH>2> – C = O

бензойная к-та глицин гиппуровая к-та

2) Реакция аминирования (амин- углеводородный радикал). По этой реакции один водород аминогруппы замещается на углеводородный радикал – амин (такие реакции проводятся в лаборатории, когда надо протитровать аминокислоту, то есть количественно определить аминокислоту).

OH

CH>3> – CH – C = O + CH>3> – I HI + CH>3> – CH – C = O

NH>2> OH NH – CH>3>

аланин пористый

метил

По этой реакции аминогруппа как бы зажимается в тиски, блокируется и становится нереакционноспособной. Реакционноспособной становится только карбоксильная группа.

3) Реакции дезаминирования. Дезаминирование- это отщепление аминогруппы в виде аммиака. Такие реакции протекают в обменных процессах, а часто и при нарушении обмена. Они ведут к распаду аминокислот. Различают четыре вида дезаминирования:

а) окислительное дезаминирование.

OH OH OH

C = O >+O > C = O >+H3O > C = O + NH>3>

CH – NH>2 >ОКИСЛЕНИЕ C = NH C = O

CH>3> CH>3 > CH>3>

аланин иминокислота кетокислота (пировиноградная)

Окислительное дезаминирование – процесс, обратный восстановительному аминированию.

б) восстановительное дезаминирование. Протекает под действием водорода:

OH OH

C = O >+2H > C = O + NH>3>

CH – NH>2> CH>2>

CH>3 > CH>3>

аланин пропионовая(предельная) к-та

в) гидролитическое дезаминирование. Протекает под действием воды. При этом из аминокислоты образуются оксикислоты:

OH OH

C = O >+>>HOH> C = O + NH>3>

CH – NH>2> CH – OH

CH>3 > CH>3>

аланин оксикислота (молочная)

г) внутримолекулярное дезаминирование:

R R

CH>2> CH

CH – NH>2> ПРОТЕКАЕТ В ОСНОВНОМ В МИКРООРГАНИЗМАХ CH + NH>3>

C = O C = O

OH OH

непредельная к-та

Основной путь дезаминирования – это окислительное дезаминирование. Этот вид дезаминирования преобладает у животных, растений и большинства микроорганизмов. Происходит под действием ферментов дегидрогеназ. Однако, активность дегидрогеназы тканей животных для большинства аминокислот очень низкая. Активна только дегидрогеназа глутаминовой кислоты. Поэтому большинство аминокислот в организме животных дезаминируются непрямым путем. Непрямое окислительное дезаминирование характеризуется предварительным переаминированием аминокислот с α- кетоглутаровой кислотой:

COOH COOH

R CH>2 > R CH>2>

CH – NH>2> + CH>2> C = O + CH>2>

COOH C = O COOH CH – NH>2>

COOH COOH

амино- α-кетоглутаровая кетокис- глутаминовая

кислота к-та лота кислота

Образующаяся при этом глутаминовая кислота затем дезаминируется под действием глутаматдегидрогеназы до α-кетоглутаровой кислоты, которая может снова участвовать в непрямом дезаминировании других аминокислот.

COOH COOH COOH

CH>2 > CH>2> CH>2>

CH>2> -2H CH>2> +H3O CH>2> + NH>3>

CH – NH>2 > C = NH C = O

COOH COOH COOH

глутаминовая иминокислота α-кетоглутаовая к-та

к-та

В) Свойства аминокислот, зависящие от совместного наличия карбоксильной и аминогруппы

1)Амфотерные свойства одноосновных моноаминокислот. Реакция водных растворов таких аминокислот на лакмус нейтральна. Это объясняется тем, что карбоксильная группа обладает кислотными свойствами, а аминогруппа – основными. Эти группы взаимодействуют с образованием, так называемых внутренних солей. Внутренние соли – это соли, образующиеся в результате взаимодействия кислотных и основных групп, находящихся в пределах одной и той же молекулы. При образовании внутренних солей аминокислот ион водорода отщепляется от карбоксильной группы и присоединяется к аминогруппе, которая превращается как бы в ион замещенного аммония. Например, для аланина:

CH>3> – CH – C = O CH>3> – CH – C = O -

NH>2> OH +NH>3> O

внутренняя соль (имеет два полюса + и -).

ОН

Такие аминокислоты ( с одной – С = О и одной NH>2>) обладают амфотерными свойствами, они могут реагировать как с кислотами, так и с основаниями, образуя при этом комплексные соли. Взаимодействие аминокислоты с кислотой:

CH>3> – CH – C = O + H+CL- CH>3> – CH – C = O +

+NH>3> O- NH>3> OH CL-

комплексная соль, где аминокислота является катионом

Взаимодействие со щелочью:

CH>3> – CH – C = O + NaOH CH>3> – CH – C = O –

+NH>3> O- NH>2> O- Na+ + H>2>O

комплексная соль, где аминокислота является анионом



2) Образование ди- три и полипептидов. Эта реакция протекает в организме под действием ферментов пептидаз. Она ведет к образованию первичной структуры белка. При образовании дипептида две аминокислоты связываются пептидной связью. При этом одна аминокислота реагирует карбоксильной группой , а другая – аминогруппой.

CH>3> – CH – C = O + HNH – CH>2> – C = O -H3O CH>3> – CH – C – NH – CH>2> – C = O

NH>2> OH OH NH>2> O OH

аланин глицин дипептидаланинглицин

– С = О -пептидная связь

NH

Та аминокислота, от которой уходит гидроксил карбоксильной группы, то есть остается кислотный радикал – ацил, меняет окончание «ин» на «ил».

3) Особое поведение аминокислот при нагревании, в присутствии водоотнимающих веществ.

а) α- аминокислоты при нагревании образуют циклические амиды – дикетопиперазины. взаимодействуют две молекулы :

H>3>C H>3>C

CH – C = O CH – C = O

H>2>N OH >-2H3O> NH NH

HO NH>2 > O = C – HC

O = C – CH CH>3>

CH>3> дикетопиперазин (2, 5 –диметил – 3, 6 дикетопиперазин)

Для разных кислот радикалы при группе – СН могут быть разными, а ядро дикетопиперазина одно и то же. По мнению русских ученых Землинского, Садикова дикетопиперазины содержатся в полипептидных цепях. Они связывают остатки аминокислот также, как и пептидные связи.

б) β-аминокислоты при нагревании теряют молекулу аммиака и превращаются в непредельные кислоты.

CH>3> – CH – CH>2> – C = O >-NH3> CH>3> – CH = CH – C = O

NH>2 > OH OH

Β-аминомасляная к-та кротоновая к-та

в) γ-аминокислоты при нагревании, выделяя воду , образуют внутримолекулярные циклические амиды, так называемые лактамы:

CH>2> – CH>2> – CH>2 >– C = O H>2>C – CH>2>

NH>2> OH H>2>C C = O - лактам γ-аминомасляной к-ты

γ-аминомасляная к-та NH

Лактам капроновой кислоты при полимеризации образует волокно-капрон.

Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием аминокислот.

Эти процессы протекают в организмах растений и животных. Имеются такие соединения, которые способны либо выделять водород, либо поглощать его (присоединять). При биологическом окислении идет отщепление двух атомов водорода, а при биологическом восстановлении – присоединение двух томов водорода. Рассмотрим это на примере цистеина и цистина.

CH>2> – CH – C = O CH>2> – CH – C = O

HS NH>2> OH -2H S NH>2> OH

HS NH>2> OH +2H S NH>2> OH

CH>2> – CH – C = O CH>2> – CH – C = O

цистеин цистин

восстановленная форма окисленная форма

Две молекулы цистина, теряя два атома водорода, образуют окисленную форму – цистеин. Этот процесс обратимый, при присоединении двух атомов водорода к цистину образуется цистеин - восстановленная форма. Аналогично протекает процесс окислительно- восстановительный на примере трипептида – глутатиона, который состоит из трех аминокислот: глутаминовой, глицина и цистеина.

цистеин

O = C – NH – CH – CH>2> – SH O = C – NH – CH – CH>2> – S – S –CH>2> – CH – NH – C = O

CH>2> C = O -2Н CH>2> C = O C = O CH>2>

CH>2> NH +2Н CH>2> NH NH CH>2>

CH – NH>2> CH>2> глицин CH – NH>2> CH>2> CH>2> CH – NH>2>

C = O C = O C = O C = O C = O C = O

OH OH OH OH OH OH

(2 молекулы)

трипептид восстановленная форма гексапептид – окисленная форма

При окислении отщепляется 2 атома водорода и соединяются две молекулы глутатиона и трипептид превращается в гексапептид, то есть окисляется.

Связывание минерального азота аминокислотами.

У растений при избытке азота в почве аминокислоты (аспарагиновая и глутаминовая) способны связывать его в виде аммиака с образованием амидов – глутамина и аспарагина.



OH NH>2>

C = O C = O

CH>2 > CH>2>

CH>2> + NH>3> CH>2>

CH – NH>2 > CH – NH>2>

C = O C = O

OH OH

глутаминовая к-та глутамин

Аналогично идет образование аспарагина. В организмах животных также образуются амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые являются резервом (депо) азота.

Аммиак, который образуется при дезамиировании аминокислот, может связываться аспарагиновой и глутаминовой кислотами. При этом образуются амиды аспарагин и глутамин.



Список использованной литературы:

1) Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия / Ю.А. Овчинников. – М.: Просвещение, 1987.

2) Яковишин Л.А. Избранные главы биоорганической химии / Л.А. Яковишин. – Севастополь: Стрижак-пресс, 2006.

3) Филиппович Ю.В. Основы биохимии. - М., 2007

4) Нейланд О.Я. Органическая химия.- М., 1990